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1、(二苯基膦)甲烷
2、 中文名称 ： 双(二苯基膦)甲烷
3、 英文名称 ： methylenebis[diphenylphosphine]
4、 中文别名 ： 双二苯基膦甲烷;
5、 双(二苯膦)甲烷;
6、 DPPM
7、lrr是亮氨酸富集重复
8、 富亮氨酸重复结构（Leucinerich repeats，LRRs）是于1985年首次发现存在于人血清中一种未知功能的糖蛋白，富亮氨酸α2糖蛋白（leucienrich α2glycoprotein） ［1］,目前已在多种组织中的60多个功能相异及细胞定位不同的蛋白中发现了富亮氨酸重复结构.
9、 富亮氨酸重复结构不同于被广泛认识的亮氨酸拉链结构. 亮氨酸拉链存在于寡聚蛋白中，包括许多DNA结合蛋白，如cfos和cjun原癌基因产物. 亮氨酸拉链由重复的7个氨基酸残基构成，亮氨酸位于第7位氨基酸上. 这些亮氨酸位于其构成的α螺旋一侧，其侧链向外伸出，构成状如齿形排列的半拉链，与其异源的互补α螺旋接触后，可借助侧链疏水性交错对插，形成具有稳定卷曲螺旋结构的二聚体，即亮氨酸拉富亮氨酸重复结构与富亮氨酸拉链唯一相似之处在于，两者的保守亮氨酸残基间都具有特定的间隔，并且这些亮氨酸无法被其他疏水性氨基酸所替代. 然而两者间亮氨酸残基间的距离不同，只有在羧基端（C端）的LRRs中的特定亮氨酸之间间隔有7个氨基酸. LRRs与亮氨酸拉链中的亮氨酸功能也完全不同，亮氨酸拉链中的亮氨酸残基参与了亮氨酸拉链的寡聚化形成，而LRR中亮氨酸只参与了结构构成，并不直接参与蛋白之间的作用.
10、 对含有LRRs蛋白的一级结构分析显示，LRRs 通常呈连续分布，有的蛋白只含有一个LRR，如血小板糖蛋白Ibβ，有的蛋白则含有多个LRR基序（motif），如Chaoptin则含有30个连续LRRs［3］. 不同蛋白中LRRs结构长度可变，通常含有20~29个氨基酸残基，其中最常见的LRR结构含有24个氨基酸残基，它们都含有一个长度为11个氨基酸残基的保守序列，排列为LxxLxLxxN/CxL(“x”可为任意氨基酸)，其中第1，4，6，11位氨基酸通常为亮氨酸(Leu)或其他脂肪族氨基酸，第9位氨基酸为天冬氨酸Asp或半光胺酸Cys［3］. 结构研究显示LRRs的排列越规则其3D结构也越规则. 当1，4，6，11位上的Leu被其他疏水性氨基酸如异亮氨酸，缬氨酸或苯丙氨酸所代替时，LRRs重复结构会变得不规则［4］.
11、 人们对LRRs 3D结构的认识来自对猪肝脏核糖核酸酶抑制因子（Ribonuclease Inhibitor, RI）X射线衍射分析［5］. RI为一种胞浆蛋白，其几乎完全由15个连续的LRRs结构组成，它可与包括催化位点在内的核糖核酸酶表面的大部分区域牢固结合，从而起到抑制核糖核酸酶对RNA的剪切作用. 对核糖核酸酶抑制因子晶体结构的研究揭示了LRR连续重复的3D结构构成，每一个独立的亮氨酸重复构成一个独立的βα单位，由一个短的β折叠和一个α螺旋组成，两者近乎平行排列. 另外，每个连续重复的α螺旋围绕一个共同的轴，彼此也近乎平行地排列，构成一个弯曲的马蹄形结构的外层，β折叠围绕此轴平行排列为β片层结构构成马蹄结构的内层.
12、 正是LRR蛋白的这种马蹄状结构的特性，使得其容易和较小的球状蛋白相结合，并可增强它们之间的亲和力和相互作用. 目前已知的LRR蛋白除具有重复结构的相似处之外，其另一个共同的特点就是富含亮氨酸重复序列蛋白质的LRR结构域为与其他蛋白相互作用的结合区. LRR蛋白主要在信号转导，细胞黏连，发育，DNA修复、重组、转录，以及RNA加工等方面起作用. 它们分布广泛，从细菌到哺乳动物中都有存在，并且在多种组织以至细胞器中也有发现. 过去的几年内，在无脊椎动物及脊椎动物神经系统内发现了多种具LRRs的蛋白(表1). 而我们最感兴趣的正是这些存在于神经系统内的LRR蛋白.表1神经系统中含有富亮氨酸重复结构的蛋白
13、 我们对上述这些蛋白进行了初步的结构及功能域分析，以及细胞定位分析，结果显示这些蛋白中绝大部分位于细胞膜上，只有Slit蛋白分泌到胞外，LANP蛋白定位到核内（图2），在整个蛋白序列中，LRR 结构域均位于蛋白的N端且占整个蛋白结构的绝大部分. 它们通过LRR结构与相应的配体或受体蛋白结合、相互作用，从而在胚胎发育，神经发育，细胞极化，基因表达调控，信号转导等方面发挥作用.
14、 将上述蛋白与典型的LRR蛋白核酶/血管生成素抑制因子一同进行系统进化分析，结果显示，这些富含LRR结构域的蛋白主要分为三个系统发生群. 不同种属来源的LRR结构域散布于这三个系统发生群中，揭示这些蛋白有可能由一个或几个共同的祖先进化而来
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